Identifizierung mutierter AS und Proteinfaltung

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Wir haben 5 homologe Proteine mit ähnlichen 3D strukturen.
Bei einem wurde an einer Stelle eine mutierte AS eingebaut.
Die Fragen sind, an welcher Stelle sich diese AS befindet und warum es nicht zur Faltung kommt, zusätzlich ist zu bestimmen, ob sich die aufgelisteten AS im Core oder an der Oberfläche befinden. (alles weitere per Grafik).

Meine Überlegung:
Mutierte AS an stelle 70 (Arg), die AS der anderen Proteine haben unpolaren charakter, argenin hat eindeutig einen polaren (basischen) charakter.
Desweiteren würde ich die einschätzung treffen, dass sich bei den 4 nicht mutierten Proteinen die Stellen 63,94,128 an der Oberfläche, die stelle 70 sich im Core befindet (Hydrophober Kollaps , bzw. außen die polaren AS um die Löslichkeit im Medium zu gewährleisten).

Die einschätzung, warum es nicht zur faltung beim Protein kommt, liegt natürlich am vorhandensein des Arg an Postion 70.
Behinderung des hydrophoben kollaps bzw. allgemein Behinderung der Ausbildung eines hydrophoben Kerns, wodurch die Faltung nicht / in nicht gewollter Struktur von statten geht und so die Funktion des Proteins nicht gegeben ist.

Das wäre so die Kurzfassung meiner Erklärung, wollte nur mal Fragen, ob (in etwas längerer Fassung) die Begründung so gegeben werden kann, oder ob ich etwas übersehen habe oder auch bei der Bestimmung der Position der AS sogar falsch liege.
 
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echt keine Biochemiker / molekularbiologen / Bio freaks hier? :/
 
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